輔基

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輔基(英語:prosthetic group)是非氨基酸成分,是異源蛋白質(heteroprotein)或複合蛋白質的一部分,與脫輔基蛋白(apoprotein)緊密連接。

不要與透過非共價結合非蛋白質(非氨基酸)與脫輔基酶(全蛋白,holoprotein,或異源蛋白質)結合的共底物混淆。

這是蛋白質生物活性所需的複合蛋白質的一個組成部分。[1]輔基可以是有機的(例如維生素RNA磷酸鹽脂質)或無機的(例如金屬離子、或金屬配位化合物。而銅(Ⅱ)是銅藍蛋白的輔基)。輔基與蛋白質緊密結合,甚至可以透過共價鍵連接。它們通常在催化中發揮重要作用。沒有輔基的蛋白質稱為脫輔基蛋白(apoprotein),而具有輔基的蛋白質稱為全蛋白。非共價結合的輔因子通常無法從全蛋白中去除,同時又不破壞蛋白質的天然狀態。因此,「輔基」是一個非常廣泛的術語,其主要強調的是它與脫輔蛋白質的緊密結合。它定義了一種結構性的屬性,與定義了一種功能性的屬性的「輔酶」一詞形成對比。

輔基是輔因子的子集。鬆散結合的金屬離子和輔酶仍是輔因子,但通常不稱為輔基。[2][3][4]中,輔基參與催化機制並且是活性所必需的。其他輔基具有結構特性。糖蛋白脂蛋白中的脂質部分或核醣體中的RNA就是這種情況。它們可能非常大,例如代表蛋白聚糖蛋白質的主要部分。

血紅蛋白中的血基質基團是一個輔基。有機輔基的其他實例是維生素衍生物:硫胺素焦磷酸磷酸吡哆醛生物素。由於輔基通常是維生素或由維生素製成,這就是人類飲食中需要維生素的原因之一。無機輔基通常是過渡金屬離子,例如(在血基質基團中,例如在細胞色素c氧化酶血紅蛋白中)、(例如在碳酸酐酶中)、(例如在呼吸鏈的複合物IV中)和(例如在硝酸鹽還原酶中)。

輔基列表[編輯]

下表列出了一些最常見的輔基。

輔基 功能 分佈
黃素單核苷酸(FMN) [5] 氧化還原反應 細菌古菌真核生物
黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD) [5] 氧化還原反應 細菌古菌真核生物
吡咯並喹啉醌(PQQ) [6] 氧化還原反應 細菌
磷酸吡哆醛(PLP) [7] 轉氨基作用, 脫羧反應脫氨作用 細菌古菌真核生物
生物素(Biotin) [8] 羧化作用 細菌古菌真核生物
甲鈷胺 [9] 甲基化異構化反應 細菌古菌真核生物
硫胺素焦磷酸(TPP) [10] Transfer of 2-carbon groups, α cleavage 細菌古菌真核生物
血基質(Heme) [11] 結合和氧化還原反應 細菌古菌真核生物
Molybdopterin [12][13] 氧合反應 細菌古菌真核生物
硫辛酸 [14] 氧化還原反應 細菌古菌真核生物
Cofactor F430 產甲烷作用 古菌

參考[編輯]

  1. de Bolster, M.W.G. Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups. International Union of Pure and Applied Chemistry. 1997 [2007-10-30]. (原始內容存檔於2012-11-28). 
  2. Metzler DE (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego.
  3. Nelson DL and Cox M.M (2000) Lehninger, Principles of Biochemistry, 3rd edition, Worth Publishers, New York
  4. Campbell MK and Farrell SO (2009) Biochemistry, 6th edition, Thomson Brooks/Cole, Belmont, California
  5. 5.0 5.1 Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. Curr Opin Chem Biol. 2007, 11 (2): 195–202. PMID 17275397. doi:10.1016/j.cbpa.2007.01.010. 
  6. Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O. A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases. Nature. 1979, 280 (5725): 843–4. Bibcode:1979Natur.280..843S. PMID 471057. S2CID 3094647. doi:10.1038/280843a0.  PMID 471057
  7. Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. Annu. Rev. Biochem. 2004, 73: 383–415. PMID 15189147. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. 
  8. Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. Curr. Protein Pept. Sci. 2003, 4 (3): 217–29. PMID 12769720. doi:10.2174/1389203033487199. 
  9. Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. Annu. Rev. Biochem. 2003, 72: 209–47 [2025-05-06]. PMID 14527323. S2CID 37393683. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. (原始內容存檔於2023-09-09). 
  10. Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. Cell. Mol. Life Sci. 2007, 64 (7–8): 892–905. PMC 11136255可免費查閱. PMID 17429582. S2CID 20415735. doi:10.1007/s00018-007-6423-5. 
  11. Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. Curr. Med. Chem. 2004, 11 (8): 981–6. PMID 15078160. doi:10.2174/0929867043455521. 
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  13. Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. Biochim. Biophys. Acta. 2006, 1763 (7): 621–35. PMID 16784786. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. 
  14. Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease. Free Radic. Biol. Med. 1998, 24 (6): 1023–39. PMID 9607614. doi:10.1016/S0891-5849(97)00371-7. 

外部鏈接[編輯]